Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Er bestaan 20 natuurlijke aminozuren, die de volgende algemene chemische formule hebben (R is een zijketen, die per aminozuur verschillend is) :
Basisstructuur van aminozuren
De naam aminozuur is afgeleid van de structuur, de stoffen bevatten een basisch deel, de aminogroep (NH2), en de zuurgroep (COOH).
De verschillende aminozuren verschillen zoals gezegd in de zijketens. Die zijketens bepalen voor een groot deel de eigenschappen van het aminozuur, en daarmee ook de eigenschappen van de eiwitten.
De verschillende aminozuren zijn :
Glycine (afkorting Gly), heeft geen zijketen, de 'keten' bestaat uit een waterstofatoom :
Aminozuren met niet-geladen (neutrale) zijketens (de genoemde groep staat op de plaats van de R in de basistructuur):
Aminozuren met een aromatische zijketen (zijketen met een ringstructuur) :
Aminozuren met een alcoholgroep (-OH) in de zijketen :
Aminozuren met een zuurgroep (-COOH) in de zijketen :
Aminozuren met een basische groep in de zijketen :
Aminozuren met een amide groep in de zijketen :
Aminozuren met een zwavelatoom in de zijketen :
Het 20e aminozuur heeft een afwijkende structuur, doordat de aminogroep verbonden is met de zijketen, waardoor een ringstructuur ontstaaat :
Peptiden - Aan elkaar gekoppelde aminozuren
Als twee aminozuren met elkaar verbonden worden gaat dat voor de aminogroep van het ene aminozuur te koppelen aan de zuurgroep van het andere aminozuur. De hierbij ontstane verbinding heet de peptide binding, en combinaties van aminozuren worden peptiden genoemd.
Een peptide wordt altijd beschreven vanuit het aminozuur met de vrije aminogroep. Voor een combinatie van threonine en valine zijn er dus twee mogelijkheden : thr-val en val-thr. Deze twee peptiden hebben geheel andere eigenschappen. De structuur van thr-val (threonylvaline) staat hieronder (let op de vrije NH2-groep van threonine) :
Zoals al in bovenstaande tekst te zien is, worden peptiden aangeduid met de 3-letter codes van de aminozuren. Peptiden kunnen uit ketens van honderden aminozuren bestaan, om die voluit te schrijven wordt niet echt overzichtelijk...
Bovenstaande verbinding is een dipeptide (di=2, 2 aminozuren), langere combinaties zijn tripeptiden (3), tetrapeptiden (4), pentapeptiden (5), oligopeptiden (5-50 aminozuren) en polypeptiden (>50 aminozuren). Eiwitten zijn altijd polypeptiden.
Aangezien er 20 aminozuren zijn, zijn er enorme hoeveelheden peptiden mogelijk : 400 dipeptiden, 8000 tripeptiden en 160.000 tetrapeptiden, voor polypeptiden is het (bijna) niet meer uit te rekenen (200 aminozuren is een klein eiwit, daarvan zijn 20200 combinaties, oftewel een getal met 261 cijfers...)
De volgorde van de aminozuren in een peptideketen is van groot belang, omdat de eigenschappen van de zijgroepen, en daarmee ook de volgorde van de zijgroepen, de eigenschappen van het gehele peptide of eiwit bepalen. Dit zijn hele sterke effecten, als er in een eiwit maar 1 aminozuur verkeerd zit, kan het eiwit volkomen onwerkzaam worden, of hele andere eigenschappen krijgen. Een bekend voorbeeld hiervan is sikkel-cel anaemie, een vorm van bloedarmoede. Dit wordt veroorzaakt door 1 verkeerd aminozuur in het hemoglobine-eiwit in de rode bloedlichaampjes. Hemoglobine bestaat uit 4 lange polypeptideketens, met honderden aminozuren.
De zijketens zijn van belang op een aantal punten :
- de zure en basische zijketens spelen een belangrijke rol bij de oplosbaarheid van peptiden,
- de speciale structuur van proline is van belang voor de ruimtelijke structuur, proline zorgt namelijk voor een knik in de peptideketen,
- de alcohol groepen van threonine en serine zorgen voor belangrijke interacties met andere moleculen, vooral van belang bij enzymen (enzymen zijn ook eiwitten),
- de aromatische en apolaire groepen zijn ook van belang voor de oplosbaarheid en bij enzymen. Zo maken ze het bijvoorbeeld mogelijk dat vetachtige stoffen zich aan enzymen kunnen hechten,
- de -SH groep van cysteïne is van groot belang voor de structuur. Twee cysteïne moleculen kunnen met elkaar reageren waardoor je een -S-S- binding krijgt (cystine). Hierdoor kunnen verschillende ketens aan elkaar gekoppeld worden, wat van groot belang is voor de ruimtelijke structuur :
Voor meer specifieke biochemische eigenschappen van aminozuren zie de volgende sites :
Een biochemie cursus
Specifieke eigenschappen van phenylalanine
Terug naar de Eiwit-pagina
Terug naar de startpagina.